Enzim

Enzim adalah molekul protein yang merupakan katalis biologis dengan tiga karakteristik.

Karakteristik Enzim

1. Fungsi dasar dari enzim adalah biokatalis untuk meningkatkan laju reaksi tanpa terjadinya perubahan struktur secara permanen. Kebanyakan reaksi seluler terjadi sekitar satu juta kali lebih cepat dengan adanya enzim.
2. Sebagian besar enzim bertindak secara khusus dengan hanya satu reaktan (disebut substrat) untuk menghasilkan produk. Kebanyakan katalis kimia mengkatalisis berbagai reaksi dan tidak terlalu selektif. Sebaliknya enzim biasanya sangat selektif, mengkatalisis reaksi tertentu saja. Spesifisitas ini diakibatkan bentuk molekul enzim.
3. Enzim dapat mengatur dari aktivitas rendah ke aktivitas tinggi dan sebaliknya. Dalam tubuh manusia, enzim dapat ditemukan dalam air liur, darah, cairan lambung dan usus. Contoh peran enzim adalah pemecahan bahan makanan sehingga dapat diserap tubuh dan penggumpalan darah.

Klasifikasi dan Nomenklatur Enzim

Enzim biasanya disebut dengan menambahkan akhiran “ase” pada nama substrat dimana enzim tersebut bertindak. Misalnya, Sukrase mengkatalisis hidrolisis sukrosa menjadi glukosa dan fruktosa. Namun terdapat beberapa enzim yang ditemukan sebelum sistem penamaan ini dirancang contohnya adalah pepsin, tripsin, dan kimotripsin yang mengkatalisis hidrolisis protein. Terdapat sistem tatanama terbaru yang dibuat oleh International Enzim Commission (IEC) yang didasarkan pada jenis reaksi yang dikatalisis. Sebagai contoh “urease” menjadi “urea amidohidrolase” karena dalameaksi katalisis tersebuit terdapat rekasi hidrolisis. Dalam hal ini terdapat 6 jenis enzim didasarkan pada fungsinya dalam reaksi katalisis, yaitu:

Komponen Enzim

Enzim terdiri atas rantai protein tertentu. Dalam banyak kasus, enzim terdiri dari protein dan kombinasi dari satu atau lebih bagian yang disebut kofaktor.

1. Apoenzim: merupakan polipeptida atau bagian protein dari enzim dan mungkin tidak aktif dalam struktur aslinya. Protein dalam enzim biasanya berbentuk bulat. Ikatan intra dan antarmolekul protein dalam struktur sekunder dan tersier mereka terganggu oleh perubahan suhu dan pH. Ini mempengaruhi bentuk dan aktivitas katalistik dari enzim. Bentuk aktif dari apoenzim dikenal sebagai proenzim atau zimogen. Proenzim berisi beberapa asam amino tambahan dan memungkinkan struktur akhir berbentuk tersier yang akan dibentuk sebelum diaktifkan sebagai apoenzim.
2. Kofaktor atau koenzim: Kofaktor adalah zat non-protein yang mungkin bersifat organik. Kofaktor dapat berupa:
   • Kelompok organik permanen terikat pada enzim (kelompok prostetik)
   • Kation – ion logam bermuatan positif (aktivator), yang mengikat sementara untuk situs aktif enzim, memberikan muatan positif yang kuat untuk protein enzim. Ion-ion logam anorganik dapat terikat melalui ikatan kovalen koordinat. Berasal dari zat gizi mineral dalam makanan. Contoh ion logam seperti Zn²⁺, Mg²⁺, Mn²⁺, Fe²⁺, Cu²⁺, K⁺¹, dan Na¹⁺ untuk digunakan dalam enzim sebagai kofaktor.
   • Molekul organik, biasanya vitamin atau terbuat dari vitamin (koenzim), yang tidak secara permanen terikat pada molekul enzim, tetapi sementara bergabung dengan kompleks enzim-substrat.

Cara Kerja Enzim

Dua molekul yang akan bereaksi harus bertabrakan satu sama lain pada arah yang benar (orientasi) dan dengan energi yang cukup. Energi yang cukup berarti keduanya memiliki energi yang cukup untuk mengatasi hambatan energi untuk reaksi yang disebut energi aktivasi. Enzim memiliki situs aktif yang merupakan bagian dari molekul yang memiliki bentuk yang tepat dan bagian fungsional untuk mengikat salah satu molekul yang bereaksi. Molekul bereaksi yang mengikat enzim disebut substrat. Reaksi yang dikatalisis enzim mengambil ‘rute’ yang berbeda. Reaksi enzim dan substrat akan membentuk produk intermediet (rute b). Reaksi ini memiliki energi aktivasi yang lebih rendah daripada reaksi antara reaktan tanpa katalis enzim(rute a).

Faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim

Beberapa faktor dapat mempengaruhi kerja enzim. Faktor-faktor tersebut dapat mempengaruhi kerja enzim dengan mempengaruhi struktur enzim yang mempengaruhi fungsi enzim dan kekuatan kovalen seperti interaksi ion dan ikatan hidrogen.

Suhu

Dengan meningkatnya suhu, molekul yang akan bereaksi memiliki lebih banyak energi kinetik. Hal ini meningkatkan kemungkinan tabrakan dan reaksi yang sukses meningkat. Ada suhu tertentu di mana aktivitas katalitis enzim paling besar yang disebut suhu optimal. Suhu optimal ini biasanya sekitar suhu tubuh manusia (37,5 ^oC) untuk enzim dalam sel manusia. Di atas suhu ini struktur enzim mulai rusak (denaturasi) karena pada suhu yang lebih tinggi ikatan intra dan antarmolekul yang rusak karena molekul enzim mendapatkan lebih banyak energi kinetik.

pH

Setiap enzim bekerja dalam rentang pH cukup kecil. Ada pH di mana aktivitasnya paling besar (pH optimal). Hal ini karena perubahan pH dapat membuat dan memutuskan ikatan intra dan antarmolekul, mengubah bentuk enzim dan sehingga mempengaruhi efektivitasnya. Contohnya: pepsin protease bekerja paling baik pada pH 1-2 (ditemukan dalam perut) sementara tripsin protease tidak aktif pada pH rendah tetapi sangat aktif pada pH 8 (ditemukan dalam usus kecil sebagai bikarbonat dari cairan pankreas yang menetralkan perut).

Laju reaksi enzim-dikatalisis tergantung pada konsentrasi enzim dan substrat. Sebagai konsentrasi baik meningkat laju reaksi meningkat (lihat grafik).

Konsentrasi Enzim

Untuk konsentrasi enzim tertentu, laju reaksi meningkat dengan meningkatnya konsentrasi substrat sampai titik atas dimana setiap peningkatan lebih lanjut dalam konsentrasi substrat tidak menghasilkan perubahan signifikan dalam laju reaksi. Hal ini karena situs aktif dari molekul enzim pada saat tertentu akan jenuh dengan substrat. Enzim/substrat kompleks memisah sebelum situs aktif dapat bebas untuk menampung lebih banyak substrat. Konsentrasi substrat tinggi dan suhu dan pH tetap konstan, laju reaksi sebanding dengan konsentrasi enzim.

Penghambatan aktivitas enzim

Beberapa zat mengurangi atau bahkan menghentikan aktivitas katalitik enzim dalam reaksi biokimia. Mereka memblokir atau mengubah sisi aktif. Zat kimia ini disebut inhibitor, karena mereka menghambat reaksi. Inhibitor yang menempati sisi aktif dan mencegah molekul substrat mengikat enzim dikatakan situs-diarahkan aktif (atau kompetitif, karena mereka bersaing dengan substrat untuk mendapatkan situs aktif) aktif. Inhibitor yang menempel ke bagian lain dari molekul enzim dapat mendistorsi atau merubah bentuknya sehingga dikatakan situs-diarahkan non-aktif (atau non kompetitif).

Faktor lainnya

Seperti buffer atau penyangga, aktivator, kofaktor, substrat lain,agen stabilitator (deterjen, garam, dan sebagainya).

Incoming search terms:

• karakteristik enzim
• pengertian enzim
• pengertian reaksi enzimatik
• pengertian reaksi enzimatis
• struktur enzim
• sifat enzim struktur enzim cara kerja enzim faktor yang mempengaruhi kerja enzim

Comments

comments